http://www.wikillerato.org/index.php?title=N_y_O-Glicosilaci%C3%B3n_de_prote%C3%ADnas&feed=atom&action=historyN y O-Glicosilación de proteínas - Historial de revisiones2024-03-28T17:46:35ZHistorial de revisiones para esta página en el wikiMediaWiki 1.12.0http://www.wikillerato.org/index.php?title=N_y_O-Glicosilaci%C3%B3n_de_prote%C3%ADnas&diff=23910&oldid=prev213.97.196.225 en 11:38 7 sep 20112011-09-07T11:38:02Z<p></p>
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<tr>
<td colspan='2' style="background-color: white; color:black;">← Revisión anterior</td>
<td colspan='2' style="background-color: white; color:black;">Revisión de 11:38 7 sep 2011</td>
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<tr><td colspan="2" class="diff-lineno">Línea 1:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Línea 1:</td></tr>
<tr><td class='diff-marker'>-</td><td style="background: #ffa; color:black; font-size: smaller;"><div><del style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">''''.- </del>N-glicosilación, procesamiento de N- oligosacáridos<del style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">'''' </del></div></td><td class='diff-marker'>+</td><td style="background: #cfc; color:black; font-size: smaller;"><div><ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">==</ins>N-glicosilación, procesamiento de N- oligosacáridos<ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">==</ins></div></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>Las modificaciones incluyen añadir o quitar moléculas de azucares específicos encontrados en las nuevas N-glicoproteínas sintetizadas en el RER. Así, las proteínas N-glicosiladas en el RER son adicionalmente remodeladas en el complejo de Golgi debido a la presencia en los diferentes compartimentos de este de distintos tipos de proteínas (ancladas en sus membranas) que teniendo diferentes actividades enzimáticas añaden (glicosiltransferasas) o quitan (glicosilasas) diferentes tipos de azúcares (N-acetilglucosamina, ácido Siálico, glucosa, galactosa, fucosa, etc…) en los N-oligosacaridos.</div></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>Las modificaciones incluyen añadir o quitar moléculas de azucares específicos encontrados en las nuevas N-glicoproteínas sintetizadas en el RER. Así, las proteínas N-glicosiladas en el RER son adicionalmente remodeladas en el complejo de Golgi debido a la presencia en los diferentes compartimentos de este de distintos tipos de proteínas (ancladas en sus membranas) que teniendo diferentes actividades enzimáticas añaden (glicosiltransferasas) o quitan (glicosilasas) diferentes tipos de azúcares (N-acetilglucosamina, ácido Siálico, glucosa, galactosa, fucosa, etc…) en los N-oligosacaridos.</div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-lineno">Línea 13:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Línea 13:</td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>En el Golgi también tiene lugar la sulfatación (adición de grupos, sulfato, SO4) de los proteoglicanos y algunas reacciones de procesamiento proteolítico que son cruciales en la activación de ciertas hormonas.</div></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>En el Golgi también tiene lugar la sulfatación (adición de grupos, sulfato, SO4) de los proteoglicanos y algunas reacciones de procesamiento proteolítico que son cruciales en la activación de ciertas hormonas.</div></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'>-</td><td style="background: #ffa; color:black; font-size: smaller;"><div><del style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">''''.- </del>O- glicosilación<del style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">'''' </del></div></td><td class='diff-marker'>+</td><td style="background: #cfc; color:black; font-size: smaller;"><div><ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">==</ins>O- glicosilación<ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">==</ins></div></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>Las proteínas pueden sufrir además de la N-glicosilación iniciada en el RER para dar N-glicoproteínas, O-glicosilación para dar origen a las O-glicoproteínas. Los O-oligosacáridos se añaden a las proteínas en el aparato de Golgi originando las O-glicoproteínas. A diferencia de N-oligosacáridos, ligados por enlace N-glicosídico al átomo de nitrógeno (N) de la cadena lateral del aminoácido asparragina (Asn), los O-oligosacáridos están unidos por enlace O-glicosídico al átomo de oxígeno(O) de los aminoácidos Serina (Ser) o Treonina (Thr) de una cadena polipéptidica. </div></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>Las proteínas pueden sufrir además de la N-glicosilación iniciada en el RER para dar N-glicoproteínas, O-glicosilación para dar origen a las O-glicoproteínas. Los O-oligosacáridos se añaden a las proteínas en el aparato de Golgi originando las O-glicoproteínas. A diferencia de N-oligosacáridos, ligados por enlace N-glicosídico al átomo de nitrógeno (N) de la cadena lateral del aminoácido asparragina (Asn), los O-oligosacáridos están unidos por enlace O-glicosídico al átomo de oxígeno(O) de los aminoácidos Serina (Ser) o Treonina (Thr) de una cadena polipéptidica. </div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-lineno">Línea 19:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Línea 19:</td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>La O-glicosilación de proteínas comienza en aparato de Golgi con la unión de N-acetilgalactosamina (GalNAc) o manosa (Man) a residuos de Serina (Ser) o Treonina (Thr) de la proteína. Los residuos de N-actilglucosamina, galactosa, fucosa o ácido siálico son añadidos unos a uno de manera secuencial con diferentes tipos de enlaces, resultando por ello en diferente O-oligosacáridos (O-glicanos) con estructura ramificada, compuesto por pocos residuos de monosacáridos. Un ejemplo característico de O-oligosacáridos con cadenas laterales que pueden inducir una respuesta inmunológica son los grupos sanguíneos (antígenos) A, B, y O que son O-oligosacáridos que unidos a glicoproteínas o glicolípidos se presentan en la superficie de eritrocitos (glóbulos rojos) y otros tipos de células. </div></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>La O-glicosilación de proteínas comienza en aparato de Golgi con la unión de N-acetilgalactosamina (GalNAc) o manosa (Man) a residuos de Serina (Ser) o Treonina (Thr) de la proteína. Los residuos de N-actilglucosamina, galactosa, fucosa o ácido siálico son añadidos unos a uno de manera secuencial con diferentes tipos de enlaces, resultando por ello en diferente O-oligosacáridos (O-glicanos) con estructura ramificada, compuesto por pocos residuos de monosacáridos. Un ejemplo característico de O-oligosacáridos con cadenas laterales que pueden inducir una respuesta inmunológica son los grupos sanguíneos (antígenos) A, B, y O que son O-oligosacáridos que unidos a glicoproteínas o glicolípidos se presentan en la superficie de eritrocitos (glóbulos rojos) y otros tipos de células. </div></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td></tr>
<tr><td colspan="2"> </td><td class='diff-marker'>+</td><td style="background: #cfc; color:black; font-size: smaller;"><div><ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">==Enlaces externos==</ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2"> </td><td class='diff-marker'>+</td><td style="background: #cfc; color:black; font-size: smaller;"><div><ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;"></ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2"> </td><td class='diff-marker'>+</td><td style="background: #cfc; color:black; font-size: smaller;"><div><ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">[http://www.selectividad.tv/S_B_1_2_3_S_estructura_de_las_proteinas.html Estructura de las proteinas (ejercicio de Selectividad resuelto)]</ins></div></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>[[Categoría: Biología]]</div></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>[[Categoría: Biología]]</div></td></tr>
</table>213.97.196.225http://www.wikillerato.org/index.php?title=N_y_O-Glicosilaci%C3%B3n_de_prote%C3%ADnas&diff=9341&oldid=prevChemaseg en 08:32 28 ago 20082008-08-28T08:32:34Z<p></p>
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<td colspan='2' style="background-color: white; color:black;">← Revisión anterior</td>
<td colspan='2' style="background-color: white; color:black;">Revisión de 08:32 28 ago 2008</td>
</tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-lineno">Línea 15:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Línea 15:</td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>''''.- O- glicosilación'''' </div></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>''''.- O- glicosilación'''' </div></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'>-</td><td style="background: #ffa; color:black; font-size: smaller;"><div>Las proteínas pueden sufrir además de la N-glicosilación iniciada en el RER para dar N-glicoproteínas, O-glicosilación para dar origen a las O-glicoproteínas. Los O-oligosacáridos se añaden a las proteínas en el aparato de Golgi originando las O-glicoproteínas. A diferencia de N-oligosacáridos, ligados por enlace N-glicosídico al átomo de nitrógeno (N) de la cadena lateral del aminoácido asparragina (Asn), los O-oligosacáridos están unidos por enlace O-glicosídico al átomo de oxígeno( O) de los aminoácidos Serina (Ser) o Treonina (Thr) de una cadena polipéptidica<del style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">, Mientras que la N-Acetiglucosamina es el generalmente el azúcar que se une al N de la Asn en los N-oligosacáridos, la N-acetilgalactosamina es el glúcido mayoritario que se une al O de la Ser o Thr en lo O-glicanos</del>. </div></td><td class='diff-marker'>+</td><td style="background: #cfc; color:black; font-size: smaller;"><div>Las proteínas pueden sufrir además de la N-glicosilación iniciada en el RER para dar N-glicoproteínas, O-glicosilación para dar origen a las O-glicoproteínas. Los O-oligosacáridos se añaden a las proteínas en el aparato de Golgi originando las O-glicoproteínas. A diferencia de N-oligosacáridos, ligados por enlace N-glicosídico al átomo de nitrógeno (N) de la cadena lateral del aminoácido asparragina (Asn), los O-oligosacáridos están unidos por enlace O-glicosídico al átomo de oxígeno(O) de los aminoácidos Serina (Ser) o Treonina (Thr) de una cadena polipéptidica. </div></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'>-</td><td style="background: #ffa; color:black; font-size: smaller;"><div>La O-glicosilación de proteínas comienza en aparato de Golgi con la unión de N-acetilgalactosamina o manosa (Man) a residuos de Serina (Ser) o Treonina (Thr) de la proteína. Los residuos de N-actilglucosamina, galactosa, fucosa o ácido siálico son añadidos unos a uno de manera secuencial con diferentes tipos de enlaces, resultando por ello en diferente O-oligosacáridos (O-glicanos) con estructura ramificada, compuesto por pocos residuos de monosacáridos<del style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">, incluyendo terminales </del>de <del style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">galactosa unida por enlace 1</del>-<del style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">>3 </del>o de <del style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">N-acetilgalactosamina, así como el llamado Lewisx epítopo</del>.</div></td><td class='diff-marker'>+</td><td style="background: #cfc; color:black; font-size: smaller;"><div>La O-glicosilación de proteínas comienza en aparato de Golgi con la unión de N-acetilgalactosamina <ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">(GalNAc) </ins> o manosa (Man) a residuos de Serina (Ser) o Treonina (Thr) de la proteína. Los residuos de N-actilglucosamina, galactosa, fucosa o ácido siálico son añadidos unos a uno de manera secuencial con diferentes tipos de enlaces, resultando por ello en diferente O-oligosacáridos (O-glicanos) con estructura ramificada, compuesto por pocos residuos de monosacáridos<ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">. Un ejemplo característico </ins>de <ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">O</ins>-<ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">oligosacáridos con cadenas laterales que pueden inducir una respuesta inmunológica son los grupos sanguíneos (antígenos) A, B, y O que son O-oligosacáridos que unidos a glicoproteínas </ins>o <ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">glicolípidos se presentan en la superficie </ins>de <ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">eritrocitos (glóbulos rojos) y otros tipos de células</ins>. <ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;"> </ins></div></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>[[Categoría: Biología]]</div></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>[[Categoría: Biología]]</div></td></tr>
</table>Chemaseghttp://www.wikillerato.org/index.php?title=N_y_O-Glicosilaci%C3%B3n_de_prote%C3%ADnas&diff=9331&oldid=prevChemaseg en 17:51 27 ago 20082008-08-27T17:51:04Z<p></p>
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<td colspan='2' style="background-color: white; color:black;">← Revisión anterior</td>
<td colspan='2' style="background-color: white; color:black;">Revisión de 17:51 27 ago 2008</td>
</tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-lineno">Línea 13:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Línea 13:</td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>En el Golgi también tiene lugar la sulfatación (adición de grupos, sulfato, SO4) de los proteoglicanos y algunas reacciones de procesamiento proteolítico que son cruciales en la activación de ciertas hormonas.</div></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>En el Golgi también tiene lugar la sulfatación (adición de grupos, sulfato, SO4) de los proteoglicanos y algunas reacciones de procesamiento proteolítico que son cruciales en la activación de ciertas hormonas.</div></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'>-</td><td style="background: #ffa; color:black; font-size: smaller;"><div><del style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">.- </del>''O- glicosilación'' </div></td><td class='diff-marker'>+</td><td style="background: #cfc; color:black; font-size: smaller;"><div>''<ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">''.- </ins>O- glicosilación<ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">''</ins>'' </div></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>Las proteínas pueden sufrir además de la N-glicosilación iniciada en el RER para dar N-glicoproteínas, O-glicosilación para dar origen a las O-glicoproteínas. Los O-oligosacáridos se añaden a las proteínas en el aparato de Golgi originando las O-glicoproteínas. A diferencia de N-oligosacáridos, ligados por enlace N-glicosídico al átomo de nitrógeno (N) de la cadena lateral del aminoácido asparragina (Asn), los O-oligosacáridos están unidos por enlace O-glicosídico al átomo de oxígeno( O) de los aminoácidos Serina (Ser) o Treonina (Thr) de una cadena polipéptidica, Mientras que la N-Acetiglucosamina es el generalmente el azúcar que se une al N de la Asn en los N-oligosacáridos, la N-acetilgalactosamina es el glúcido mayoritario que se une al O de la Ser o Thr en lo O-glicanos. </div></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>Las proteínas pueden sufrir además de la N-glicosilación iniciada en el RER para dar N-glicoproteínas, O-glicosilación para dar origen a las O-glicoproteínas. Los O-oligosacáridos se añaden a las proteínas en el aparato de Golgi originando las O-glicoproteínas. A diferencia de N-oligosacáridos, ligados por enlace N-glicosídico al átomo de nitrógeno (N) de la cadena lateral del aminoácido asparragina (Asn), los O-oligosacáridos están unidos por enlace O-glicosídico al átomo de oxígeno( O) de los aminoácidos Serina (Ser) o Treonina (Thr) de una cadena polipéptidica, Mientras que la N-Acetiglucosamina es el generalmente el azúcar que se une al N de la Asn en los N-oligosacáridos, la N-acetilgalactosamina es el glúcido mayoritario que se une al O de la Ser o Thr en lo O-glicanos. </div></td></tr>
</table>Chemaseghttp://www.wikillerato.org/index.php?title=N_y_O-Glicosilaci%C3%B3n_de_prote%C3%ADnas&diff=9330&oldid=prevChemaseg en 17:50 27 ago 20082008-08-27T17:50:01Z<p></p>
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<tr>
<td colspan='2' style="background-color: white; color:black;">← Revisión anterior</td>
<td colspan='2' style="background-color: white; color:black;">Revisión de 17:50 27 ago 2008</td>
</tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-lineno">Línea 12:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Línea 12:</td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>En el Golgi también tiene lugar la sulfatación (adición de grupos, sulfato, SO4) de los proteoglicanos y algunas reacciones de procesamiento proteolítico que son cruciales en la activación de ciertas hormonas.</div></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>En el Golgi también tiene lugar la sulfatación (adición de grupos, sulfato, SO4) de los proteoglicanos y algunas reacciones de procesamiento proteolítico que son cruciales en la activación de ciertas hormonas.</div></td></tr>
<tr><td colspan="2"> </td><td class='diff-marker'>+</td><td style="background: #cfc; color:black; font-size: smaller;"><div><ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;"></ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2"> </td><td class='diff-marker'>+</td><td style="background: #cfc; color:black; font-size: smaller;"><div><ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">.- ''O- glicosilación'' </ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2"> </td><td class='diff-marker'>+</td><td style="background: #cfc; color:black; font-size: smaller;"><div><ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;"></ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2"> </td><td class='diff-marker'>+</td><td style="background: #cfc; color:black; font-size: smaller;"><div><ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">Las proteínas pueden sufrir además de la N-glicosilación iniciada en el RER para dar N-glicoproteínas, O-glicosilación para dar origen a las O-glicoproteínas. Los O-oligosacáridos se añaden a las proteínas en el aparato de Golgi originando las O-glicoproteínas. A diferencia de N-oligosacáridos, ligados por enlace N-glicosídico al átomo de nitrógeno (N) de la cadena lateral del aminoácido asparragina (Asn), los O-oligosacáridos están unidos por enlace O-glicosídico al átomo de oxígeno( O) de los aminoácidos Serina (Ser) o Treonina (Thr) de una cadena polipéptidica, Mientras que la N-Acetiglucosamina es el generalmente el azúcar que se une al N de la Asn en los N-oligosacáridos, la N-acetilgalactosamina es el glúcido mayoritario que se une al O de la Ser o Thr en lo O-glicanos. </ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2"> </td><td class='diff-marker'>+</td><td style="background: #cfc; color:black; font-size: smaller;"><div><ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;"></ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2"> </td><td class='diff-marker'>+</td><td style="background: #cfc; color:black; font-size: smaller;"><div><ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">La O-glicosilación de proteínas comienza en aparato de Golgi con la unión de N-acetilgalactosamina o manosa (Man) a residuos de Serina (Ser) o Treonina (Thr) de la proteína. Los residuos de N-actilglucosamina, galactosa, fucosa o ácido siálico son añadidos unos a uno de manera secuencial con diferentes tipos de enlaces, resultando por ello en diferente O-oligosacáridos (O-glicanos) con estructura ramificada, compuesto por pocos residuos de monosacáridos, incluyendo terminales de galactosa unida por enlace 1->3 o de N-acetilgalactosamina, así como el llamado Lewisx epítopo.</ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2"> </td><td class='diff-marker'>+</td><td style="background: #cfc; color:black; font-size: smaller;"><div><ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;"></ins></div></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>[[Categoría: Biología]]</div></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>[[Categoría: Biología]]</div></td></tr>
</table>Chemaseghttp://www.wikillerato.org/index.php?title=N_y_O-Glicosilaci%C3%B3n_de_prote%C3%ADnas&diff=9328&oldid=prevChemaseg en 17:47 27 ago 20082008-08-27T17:47:29Z<p></p>
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<tr>
<td colspan='2' style="background-color: white; color:black;">← Revisión anterior</td>
<td colspan='2' style="background-color: white; color:black;">Revisión de 17:47 27 ago 2008</td>
</tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-lineno">Línea 5:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Línea 5:</td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>El procesado completo de los N-oligosacáridos de las N-glicoproteínas ocurre de manera secuencial, durante su movimiento desde las cisternas de la cara ''cis'' a las cisternas de cara ''trans'' del complejo de Golgi.</div></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>El procesado completo de los N-oligosacáridos de las N-glicoproteínas ocurre de manera secuencial, durante su movimiento desde las cisternas de la cara ''cis'' a las cisternas de cara ''trans'' del complejo de Golgi.</div></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'>-</td><td style="background: #ffa; color:black; font-size: smaller;"><div>Los N-oligosacáridos se procesan en el aparato de Golgi mediante una secuencia ordenada de reacciones de modificación del '''N-oligosacárido base''' añadido a las proteínas en el RER constituido por 14 residuos de azúcares (GlcNAc2Man9Glc3). En el RER se eliminan de este N-oligosacárido base los tres residuos de glucosa (Glc) y una de las manosas (Man). Tras su transporte al aparato de Golgi, ese N-oligosacárido (GlcNAc2Man8) sufre diversas modificaciones posteriores llamadas '''glicosilación terminal'''. Así, la primera modificación en las N-glicoproteínas que van a ser secretadas o destinadas a la membrana plasmática es la eliminación de tres residuos de manosa. A esto le sigue la adicción secuencial N-acetilglucosamina (GlcNAc), la eliminación de dos manosas más y la adicción de una fucosa y de otras dos N-acetilglucosamina. Finalmente se añaden dos galactosas y dos residuos de ácido siálico.Las distintas N-glicoproteínas se modifican de modo diferente durante su paso a través del Golgi, dependiendo de la estructura de proteína que es procesada, así como de la cantidad de enzimas implicadas en el proceso presentes en el complejo de Golgi de los diferentes tipos de células. Por consiguiente, las proteínas pueden salir del Golgi con diversos N-oligosacáridos unidos a ellas. Por ejemplo, Lactosamina es encontrado comúnmente en todos los N-glicanos del cerebro. La acción de diferentes manosidasas (enzimas que catalizan la eliminación de residuos de manosa) en las 9 manosas que constituyen el N-oligosacárido base conduce a la formación de cinco diferentes N-oligomanosidos con distinta ramificación</div></td><td class='diff-marker'>+</td><td style="background: #cfc; color:black; font-size: smaller;"><div>Los N-oligosacáridos se procesan en el aparato de Golgi mediante una secuencia ordenada de reacciones de modificación del '''N-oligosacárido base''' añadido a las proteínas en el RER constituido por 14 residuos de azúcares (GlcNAc2Man9Glc3). En el RER se eliminan de este N-oligosacárido base los tres residuos de glucosa (Glc) y una de las manosas (Man). Tras su transporte al aparato de Golgi, ese N-oligosacárido (GlcNAc2Man8) sufre diversas modificaciones posteriores llamadas '''glicosilación terminal'''. Así, la primera modificación en las N-glicoproteínas que van a ser secretadas o destinadas a la membrana plasmática es la eliminación de tres residuos de manosa. A esto le sigue la adicción secuencial N-acetilglucosamina (GlcNAc), la eliminación de dos manosas más y la adicción de una fucosa y de otras dos N-acetilglucosamina. Finalmente se añaden dos galactosas y dos residuos de ácido siálico.Las distintas N-glicoproteínas se modifican de modo diferente durante su paso a través del Golgi, dependiendo de la estructura de proteína que es procesada, así como de la cantidad de enzimas implicadas en el proceso presentes en el complejo de Golgi de los diferentes tipos de células. Por consiguiente, las proteínas pueden salir del Golgi con diversos N-oligosacáridos unidos a ellas. Por ejemplo, Lactosamina es encontrado comúnmente en todos los N-glicanos del cerebro. La acción de diferentes manosidasas (enzimas que catalizan la eliminación de residuos de manosa) en las 9 manosas que constituyen el N-oligosacárido base conduce a la formación de cinco diferentes <ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">''</ins>N-oligomanosidos<ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">'' </ins>con distinta ramificación</div></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>Los azúcares añadidos a las proteínas tiene un papel fundamental en promover el correcto plegamiento y ensamblaje de las mismas aumentando su estabilidad. Además confieren información de localización de blanco, o pueden estar involucrados en el reconocimiento de proteínas y en el reconocimiento célula a célula.</div></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>Los azúcares añadidos a las proteínas tiene un papel fundamental en promover el correcto plegamiento y ensamblaje de las mismas aumentando su estabilidad. Además confieren información de localización de blanco, o pueden estar involucrados en el reconocimiento de proteínas y en el reconocimiento célula a célula.</div></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'>-</td><td style="background: #ffa; color:black; font-size: smaller;"><div>La fosforilación es también otras de las modificaciones post-traducionales que ocurren en el aparato de Golgi, siendo esencial para la clasificación y distribución de proteínas desde el lumen del Golgi a los lisosomas. Así, el procesamiento del N-oligosacarido de las proteínas lisosomales difiere de las proteínas secretadas y de la que formaran parte de la membrana plasmática. Las proteínas destinadas a incorporarse a los lisosomas, en vez de la eliminación de los tres residuos de manosa, son modificadas mediante una fosforilación de la manosa. El primer paso de esa reacción de fosforilación se añade N-acetiglucosamina fosfato a residuos específicos de manosa, mientras la proteína está aún en la red cis del Golgi. A esto sigue la eliminación del grupo N-acetlglucosamina, dejando residuos de manosa-6-fosfato en el N-oligosacárido. Debido a esta modificación estos residuos no son eliminados durante el proceso posterior. Es su lugar, estos restos de manosa fosforilados son reconocidos específicamente por un receptor de manosa-6-fosfato en la red trans del Golgi que dirige el transporte de estas proteínas a los lisosomas.</div></td><td class='diff-marker'>+</td><td style="background: #cfc; color:black; font-size: smaller;"><div>La <ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">'''</ins>fosforilación<ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">''' </ins>es también otras de las modificaciones post-traducionales que ocurren en el aparato de Golgi, siendo esencial para la clasificación y distribución de proteínas desde el lumen del Golgi a los lisosomas. Así, el procesamiento del N-oligosacarido de las proteínas lisosomales difiere de las proteínas secretadas y de la que formaran parte de la membrana plasmática. Las proteínas destinadas a incorporarse a los lisosomas, en vez de la eliminación de los tres residuos de manosa, son modificadas mediante una fosforilación de la manosa. El primer paso de esa reacción de fosforilación se añade N-acetiglucosamina fosfato a residuos específicos de manosa, mientras la proteína está aún en la red cis del Golgi. A esto sigue la eliminación del grupo N-acetlglucosamina, dejando residuos de manosa-6-fosfato en el N-oligosacárido. Debido a esta modificación estos residuos no son eliminados durante el proceso posterior. Es su lugar, estos restos de manosa fosforilados son reconocidos específicamente por un receptor de manosa-6-fosfato en la red trans del Golgi que dirige el transporte de estas proteínas a los lisosomas.</div></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>En el Golgi también tiene lugar la sulfatación (adición de grupos, sulfato, SO4) de los proteoglicanos y algunas reacciones de procesamiento proteolítico que son cruciales en la activación de ciertas hormonas.</div></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>En el Golgi también tiene lugar la sulfatación (adición de grupos, sulfato, SO4) de los proteoglicanos y algunas reacciones de procesamiento proteolítico que son cruciales en la activación de ciertas hormonas.</div></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>[[Categoría: Biología]]</div></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>[[Categoría: Biología]]</div></td></tr>
</table>Chemaseghttp://www.wikillerato.org/index.php?title=N_y_O-Glicosilaci%C3%B3n_de_prote%C3%ADnas&diff=9327&oldid=prevChemaseg en 17:45 27 ago 20082008-08-27T17:45:52Z<p></p>
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<td colspan='2' style="background-color: white; color:black;">Revisión de 17:45 27 ago 2008</td>
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<tr><td class='diff-marker'>-</td><td style="background: #ffa; color:black; font-size: smaller;"><div>''.- N-glicosilación, procesamiento de N- oligosacáridos'' </div></td><td class='diff-marker'>+</td><td style="background: #cfc; color:black; font-size: smaller;"><div><ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">''</ins>''.- N-glicosilación, procesamiento de N- oligosacáridos<ins style="color: red; font-weight: bold; text-decoration: none;">''</ins>'' </div></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"></td></tr>
<tr><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>Las modificaciones incluyen añadir o quitar moléculas de azucares específicos encontrados en las nuevas N-glicoproteínas sintetizadas en el RER. Así, las proteínas N-glicosiladas en el RER son adicionalmente remodeladas en el complejo de Golgi debido a la presencia en los diferentes compartimentos de este de distintos tipos de proteínas (ancladas en sus membranas) que teniendo diferentes actividades enzimáticas añaden (glicosiltransferasas) o quitan (glicosilasas) diferentes tipos de azúcares (N-acetilglucosamina, ácido Siálico, glucosa, galactosa, fucosa, etc…) en los N-oligosacaridos.</div></td><td class='diff-marker'> </td><td style="background: #eee; color:black; font-size: smaller;"><div>Las modificaciones incluyen añadir o quitar moléculas de azucares específicos encontrados en las nuevas N-glicoproteínas sintetizadas en el RER. Así, las proteínas N-glicosiladas en el RER son adicionalmente remodeladas en el complejo de Golgi debido a la presencia en los diferentes compartimentos de este de distintos tipos de proteínas (ancladas en sus membranas) que teniendo diferentes actividades enzimáticas añaden (glicosiltransferasas) o quitan (glicosilasas) diferentes tipos de azúcares (N-acetilglucosamina, ácido Siálico, glucosa, galactosa, fucosa, etc…) en los N-oligosacaridos.</div></td></tr>
</table>Chemaseghttp://www.wikillerato.org/index.php?title=N_y_O-Glicosilaci%C3%B3n_de_prote%C3%ADnas&diff=9326&oldid=prevChemaseg en 17:44 27 ago 20082008-08-27T17:44:35Z<p></p>
<p><b>Página nueva</b></p><div>''.- N-glicosilación, procesamiento de N- oligosacáridos'' <br />
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Las modificaciones incluyen añadir o quitar moléculas de azucares específicos encontrados en las nuevas N-glicoproteínas sintetizadas en el RER. Así, las proteínas N-glicosiladas en el RER son adicionalmente remodeladas en el complejo de Golgi debido a la presencia en los diferentes compartimentos de este de distintos tipos de proteínas (ancladas en sus membranas) que teniendo diferentes actividades enzimáticas añaden (glicosiltransferasas) o quitan (glicosilasas) diferentes tipos de azúcares (N-acetilglucosamina, ácido Siálico, glucosa, galactosa, fucosa, etc…) en los N-oligosacaridos.<br />
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El procesado completo de los N-oligosacáridos de las N-glicoproteínas ocurre de manera secuencial, durante su movimiento desde las cisternas de la cara ''cis'' a las cisternas de cara ''trans'' del complejo de Golgi.<br />
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Los N-oligosacáridos se procesan en el aparato de Golgi mediante una secuencia ordenada de reacciones de modificación del '''N-oligosacárido base''' añadido a las proteínas en el RER constituido por 14 residuos de azúcares (GlcNAc2Man9Glc3). En el RER se eliminan de este N-oligosacárido base los tres residuos de glucosa (Glc) y una de las manosas (Man). Tras su transporte al aparato de Golgi, ese N-oligosacárido (GlcNAc2Man8) sufre diversas modificaciones posteriores llamadas '''glicosilación terminal'''. Así, la primera modificación en las N-glicoproteínas que van a ser secretadas o destinadas a la membrana plasmática es la eliminación de tres residuos de manosa. A esto le sigue la adicción secuencial N-acetilglucosamina (GlcNAc), la eliminación de dos manosas más y la adicción de una fucosa y de otras dos N-acetilglucosamina. Finalmente se añaden dos galactosas y dos residuos de ácido siálico.Las distintas N-glicoproteínas se modifican de modo diferente durante su paso a través del Golgi, dependiendo de la estructura de proteína que es procesada, así como de la cantidad de enzimas implicadas en el proceso presentes en el complejo de Golgi de los diferentes tipos de células. Por consiguiente, las proteínas pueden salir del Golgi con diversos N-oligosacáridos unidos a ellas. Por ejemplo, Lactosamina es encontrado comúnmente en todos los N-glicanos del cerebro. La acción de diferentes manosidasas (enzimas que catalizan la eliminación de residuos de manosa) en las 9 manosas que constituyen el N-oligosacárido base conduce a la formación de cinco diferentes N-oligomanosidos con distinta ramificación<br />
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Los azúcares añadidos a las proteínas tiene un papel fundamental en promover el correcto plegamiento y ensamblaje de las mismas aumentando su estabilidad. Además confieren información de localización de blanco, o pueden estar involucrados en el reconocimiento de proteínas y en el reconocimiento célula a célula.<br />
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La fosforilación es también otras de las modificaciones post-traducionales que ocurren en el aparato de Golgi, siendo esencial para la clasificación y distribución de proteínas desde el lumen del Golgi a los lisosomas. Así, el procesamiento del N-oligosacarido de las proteínas lisosomales difiere de las proteínas secretadas y de la que formaran parte de la membrana plasmática. Las proteínas destinadas a incorporarse a los lisosomas, en vez de la eliminación de los tres residuos de manosa, son modificadas mediante una fosforilación de la manosa. El primer paso de esa reacción de fosforilación se añade N-acetiglucosamina fosfato a residuos específicos de manosa, mientras la proteína está aún en la red cis del Golgi. A esto sigue la eliminación del grupo N-acetlglucosamina, dejando residuos de manosa-6-fosfato en el N-oligosacárido. Debido a esta modificación estos residuos no son eliminados durante el proceso posterior. Es su lugar, estos restos de manosa fosforilados son reconocidos específicamente por un receptor de manosa-6-fosfato en la red trans del Golgi que dirige el transporte de estas proteínas a los lisosomas.<br />
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En el Golgi también tiene lugar la sulfatación (adición de grupos, sulfato, SO4) de los proteoglicanos y algunas reacciones de procesamiento proteolítico que son cruciales en la activación de ciertas hormonas.<br />
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[[Categoría: Biología]]</div>Chemaseg