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N y O-Glicosilación de proteínas

De Wikillerato

[editar] N-glicosilación, procesamiento de N- oligosacáridos

Las modificaciones incluyen añadir o quitar moléculas de azucares específicos encontrados en las nuevas N-glicoproteínas sintetizadas en el RER. Así, las proteínas N-glicosiladas en el RER son adicionalmente remodeladas en el complejo de Golgi debido a la presencia en los diferentes compartimentos de este de distintos tipos de proteínas (ancladas en sus membranas) que teniendo diferentes actividades enzimáticas añaden (glicosiltransferasas) o quitan (glicosilasas) diferentes tipos de azúcares (N-acetilglucosamina, ácido Siálico, glucosa, galactosa, fucosa, etc…) en los N-oligosacaridos.

El procesado completo de los N-oligosacáridos de las N-glicoproteínas ocurre de manera secuencial, durante su movimiento desde las cisternas de la cara cis a las cisternas de cara trans del complejo de Golgi.

Los N-oligosacáridos se procesan en el aparato de Golgi mediante una secuencia ordenada de reacciones de modificación del N-oligosacárido base añadido a las proteínas en el RER constituido por 14 residuos de azúcares (GlcNAc2Man9Glc3). En el RER se eliminan de este N-oligosacárido base los tres residuos de glucosa (Glc) y una de las manosas (Man). Tras su transporte al aparato de Golgi, ese N-oligosacárido (GlcNAc2Man8) sufre diversas modificaciones posteriores llamadas glicosilación terminal. Así, la primera modificación en las N-glicoproteínas que van a ser secretadas o destinadas a la membrana plasmática es la eliminación de tres residuos de manosa. A esto le sigue la adicción secuencial N-acetilglucosamina (GlcNAc), la eliminación de dos manosas más y la adicción de una fucosa y de otras dos N-acetilglucosamina. Finalmente se añaden dos galactosas y dos residuos de ácido siálico.Las distintas N-glicoproteínas se modifican de modo diferente durante su paso a través del Golgi, dependiendo de la estructura de proteína que es procesada, así como de la cantidad de enzimas implicadas en el proceso presentes en el complejo de Golgi de los diferentes tipos de células. Por consiguiente, las proteínas pueden salir del Golgi con diversos N-oligosacáridos unidos a ellas. Por ejemplo, Lactosamina es encontrado comúnmente en todos los N-glicanos del cerebro. La acción de diferentes manosidasas (enzimas que catalizan la eliminación de residuos de manosa) en las 9 manosas que constituyen el N-oligosacárido base conduce a la formación de cinco diferentes N-oligomanosidos con distinta ramificación

Los azúcares añadidos a las proteínas tiene un papel fundamental en promover el correcto plegamiento y ensamblaje de las mismas aumentando su estabilidad. Además confieren información de localización de blanco, o pueden estar involucrados en el reconocimiento de proteínas y en el reconocimiento célula a célula.

La fosforilación es también otras de las modificaciones post-traducionales que ocurren en el aparato de Golgi, siendo esencial para la clasificación y distribución de proteínas desde el lumen del Golgi a los lisosomas. Así, el procesamiento del N-oligosacarido de las proteínas lisosomales difiere de las proteínas secretadas y de la que formaran parte de la membrana plasmática. Las proteínas destinadas a incorporarse a los lisosomas, en vez de la eliminación de los tres residuos de manosa, son modificadas mediante una fosforilación de la manosa. El primer paso de esa reacción de fosforilación se añade N-acetiglucosamina fosfato a residuos específicos de manosa, mientras la proteína está aún en la red cis del Golgi. A esto sigue la eliminación del grupo N-acetlglucosamina, dejando residuos de manosa-6-fosfato en el N-oligosacárido. Debido a esta modificación estos residuos no son eliminados durante el proceso posterior. Es su lugar, estos restos de manosa fosforilados son reconocidos específicamente por un receptor de manosa-6-fosfato en la red trans del Golgi que dirige el transporte de estas proteínas a los lisosomas.

En el Golgi también tiene lugar la sulfatación (adición de grupos, sulfato, SO4) de los proteoglicanos y algunas reacciones de procesamiento proteolítico que son cruciales en la activación de ciertas hormonas.

[editar] O- glicosilación

Las proteínas pueden sufrir además de la N-glicosilación iniciada en el RER para dar N-glicoproteínas, O-glicosilación para dar origen a las O-glicoproteínas. Los O-oligosacáridos se añaden a las proteínas en el aparato de Golgi originando las O-glicoproteínas. A diferencia de N-oligosacáridos, ligados por enlace N-glicosídico al átomo de nitrógeno (N) de la cadena lateral del aminoácido asparragina (Asn), los O-oligosacáridos están unidos por enlace O-glicosídico al átomo de oxígeno(O) de los aminoácidos Serina (Ser) o Treonina (Thr) de una cadena polipéptidica.

La O-glicosilación de proteínas comienza en aparato de Golgi con la unión de N-acetilgalactosamina (GalNAc) o manosa (Man) a residuos de Serina (Ser) o Treonina (Thr) de la proteína. Los residuos de N-actilglucosamina, galactosa, fucosa o ácido siálico son añadidos unos a uno de manera secuencial con diferentes tipos de enlaces, resultando por ello en diferente O-oligosacáridos (O-glicanos) con estructura ramificada, compuesto por pocos residuos de monosacáridos. Un ejemplo característico de O-oligosacáridos con cadenas laterales que pueden inducir una respuesta inmunológica son los grupos sanguíneos (antígenos) A, B, y O que son O-oligosacáridos que unidos a glicoproteínas o glicolípidos se presentan en la superficie de eritrocitos (glóbulos rojos) y otros tipos de células.

[editar] Enlaces externos

Estructura de las proteinas (ejercicio de Selectividad resuelto)

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